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Der Translokase-Komplex der mitochondrialen Außenmembran (TOM) ist der Hauptimportkanal für nuklear codierte Proteine in die Mitochondrien, doch wenig ist über seine räumliche Verteilung innerhalb der Außenmembran bekannt. Mithilfe der Superauflösungs-Stimulated-Emission-Depletion-Mikroskopie wurde die nanoskalige Verteilung von Tom20, einer Untereinheit des TOM-Komplexes, in mehr als 1000 Zellen quantitativ bestimmt. Wir zeigen, dass Tom20 in Clustern lokalisiert ist, deren nanoskalige Verteilung fein auf die zellulären Wachstumsbedingungen sowie auf die spezifische Position einer Zelle innerhalb einer Mikrokolonie abgestimmt ist. Die Dichte der Cluster korreliert mit dem mitochondrialen Membranpotential. Die Verteilungen der Cluster von Tom20 und Tom22 folgen einem intrazellulären Gradienten von den peri-nukleären zu den peripheren Mitochondrien. Wir folgern, dass die nanoskalige Verteilung des TOM-Komplexes fein an die zellulären Bedingungen angepasst ist, was zu Verteilungsgradienten sowohl innerhalb einzelner Zellen als auch zwischen benachbarten Zellen führt.
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Christian A. Wurm
Daniel Neumann
Marcel A. Lauterbach
Proceedings of the National Academy of Sciences
University of Göttingen
Max Planck Institute for Biophysical Chemistry
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Wurm et al. (Do,) untersuchten diese Fragestellung.
www.synapsesocial.com/papers/69dd1c327a4feaa6eae52dcc — DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.1107553108
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