Der Reis-Brandpilz Magnaporthe oryzae stellt eine große Bedrohung für die globale Reisproduktion dar. In dieser Studie charakterisierten wir MoNeo1, eine P4-ATPase-Flippase, als wichtigen Regulator der Pilzentwicklung und Pathogenität. Die Deletion von MoNEO1 beeinträchtigte signifikant das hyphale Wachstum, die Konidienbildung und die Funktion des Appressors und führte zu einer erheblich reduzierten Virulenz. Die Lipidom-Profilierung zeigte, dass MoNeo1 für die Lipid-Homöostase unerlässlich ist. Der Mutant wies eine signifikante Akkumulation von Phosphatidylcholin, Phosphatidylethanolamin und Phosphatidylserin auf, zusätzlich zu veränderten Konzentrationen von Phosphatidsäure und Speicherlipiden. Wir zeigten weiterhin, dass MoNeo1 physikalisch mit der Retromer-Subeinheit MoVps35 interagiert und dass seine subzelluläre Lokalisation an der Schnittstelle zwischen dem trans-Golgi-Netzwerk und Endosomen von retromervermitteltem retrograden Transport abhängt. Bemerkenswerterweise ist MoNeo1 für die Stabilität und den richtigen Transport des SNARE-Proteins MoSnc1 erforderlich, das ein wichtiger Vermittler der Effektorsekretion ist. Unsere Ergebnisse belegen MoNeo1 als zentrales Element, das Lipiddynamik mit Vesikeltransport integriert, um die Pilpathogenese zu unterstützen.
Cai et al. (Mon,) untersuchten diese Frage.