Le retromer est un complexe protéique évolutivement conservé, d'abord identifié dans la levure bourgeonnante. Il a été initialement décrit pour son rôle essentiel dans la récupération des récepteurs de l'hydrolase lysosomale de l'endosome vers le Golgi. Le retromer est maintenant connu pour médiatiser le trafic de nombreux cargaisons endosomales. Le retromer mammifère est constitué d'un hétérotrimère central codé par les produits géniques du tri des protéines vacuolaires (VPS) VPS26, VPS35 et VPS29. Pour médiatiser la reconnaissance des cargaisons et le tri endosomal dans diverses voies, ce trimère peut coopérer avec des membres de la famille des néxines de tri liant des phosphoinositides. Le dysfonctionnement du retromer a été associé à des altérations de l'homéostasie cellulaire, conduisant à des maladies. Pour obtenir des informations sur la manière dont il peut médiatiser ces larges processus, une stratégie protéomique dans des cellules de rein canin Madin-Darby polarisées a été conçue pour identifier les protéines interagissant avec le retromer. La validation ultérieure de l'un des candidats, à savoir la cytokératine 19, a conduit à la découverte inattendue que le retromer se localise dans la région péricentriolaire des cellules en division et se transloque ensuite vers le midbody pendant la cytokinèse. Le retromer a été trouvé interagissant avec la CK19, et son épuisement antisens a conduit à une délocalisation de la CK19. La fractionnement subcellulaire et le suivi des cellules vivantes épuisées ont fourni des preuves d'un rôle du retromer dans la progression post-métaphasique et dans la migration des cellules épithéliales, reliant ainsi le retromer avec des processus clés de la dynamique cellulaire.
Marcel Verges (Ven,) a étudié cette question.