Le glycogène et ses produits de dégradation, le maltose et les malto-oligosaccharides, sont des sources de carbone importantes pour les bactéries vaginales, y compris les espèces de Gardnerella. Des systèmes de transport MusEFGKI pour le maltose et les malto-oligosaccharides ont été identifiés dans toutes les espèces de Gardnerella ; cependant, contrairement à d'autres espèces, l'opéron de Gardnerella swidsinskii code deux protéines de liaison du substrat (PBS) (MusE1345, MusE1346, ~60 % d'identité en acides aminés). Deux PBS pourraient permettre la liaison de ligands supplémentaires, fournissant un avantage compétitif à G. swidsinskii par rapport à d'autres espèces ayant seulement une PBS. Nos objectifs étaient de déterminer si les deux gènes sont exprimés dans G. swidsinskii et de comparer la spécificité et l'affinité des PBS MusE de G. swidsinskii pour les produits de dégradation du glycogène. L'analyse de l'expression génique a montré la présence d'un transcrit polycistronique englobant les deux gènes codant pour des PBS ; cependant, les transcrits musE1346 étaient plus abondants, probablement en raison de la présence d'un promoteur supplémentaire identifié dans la région intergénique. Aucune différence dans l'expression relative de l'un ou l'autre gène n'a été observée dans des isolats cultivés dans des milieux complétés avec du glycogène ou du maltotriose. Les structures prédites des deux PBS étaient très similaires et caractéristiques des protéines de liaison au maltose précédemment caractérisées. Les deux protéines avaient une affinité élevée pour le maltose, le maltotriose et le maltotetraose (Kd 10−6 à 10−7 M) et des affinités beaucoup plus faibles pour le maltopentaose et le maltohexaose (Kd 10−3 à 10−4 M). Nos résultats démontrent que les affinités des PBS MusE de G. swidsinskii pour le maltose et les malto-oligosaccharides sont similaires dans les mêmes conditions expérimentales.
Nguyen et al. (Mon,) ont étudié cette question.