सेकंड-ऑर्डर विधियों के साथ बैक-प्रोपेगेशन लर्निंग के संयोजन में सुधार

एपोप्टोसिस के प्रेरण से पहले 17बीटा-एस्ट्राडिओल के संपर्क में आने से कंकाल पेशी कोशिकाएं क्षति से सुरक्षा प्राप्त करती हैं। हार्मोन के इस सुरक्षात्मक क्रिया में सम्मिलित तंत्रिका को अच्छी तरह से समझा नहीं गया है। वर्तमान अध्ययन में, मुरीन मांसपेशी सेल लाइन C2C12 का उपयोग करते हुए, साक्ष्य प्राप्त हुआ कि एस्ट्रोजन द्वारा H(2)O(2)-प्रेरित एपोप्टोसिस का निषेध हीट शॉक प्रोटीन 27 (HSP27) की भागीदारी आवश्यक करता है। रिवर्स ट्रांसक्रिप्टेज पॉलीमरेज चेन रिएक्शन, वेस्टरन ब्लॉट, और इम्यूनोसाइटोकेमिस्ट्री परीक्षणों ने दिखाया कि 17बीटा-एस्ट्राडिओल HSP27 की अभिव्यक्ति में समय-निर्भर (5-60 मिनट) वृद्धि करता है। साथ ही, क्वेरसेटिन की उपस्थिति में, जो HSPs का एक अवरोधक है, हार्मोन का एंटीएपोप्टोटिक प्रभाव कम हो जाता है। विशेष रूप से, HSP27 को लक्षित करने वाले शॉर्ट इंटरफेरेंस RNA के साथ अवरोध प्रयोगों ने स्टेरॉयड की सुरक्षात्मक क्रिया में इस चपरोन की भूमिका को पुष्ट किया। 17बीटा-एस्ट्राडिओल ने H(2)O(2) द्वारा उत्पन्न केसपेस-3 विभाजन को समाप्त कर दिया। सह-इम्युनोप्रीसिपिटेशन परीक्षणों ने एस्ट्राडिओल की उपस्थिति में HSP27 और केसपेस-3 के भौतिक संपर्क का सुझाव दिया। इसके अलावा, हमने देखा कि यह चपरोन माइटोकॉन्ड्रिया में एस्ट्रोजन रिसेप्टर्स (ER) बीटा के साथ इंटरैक्ट करता है। अतः, यह अध्ययन सुझाव देता है कि HSP27 17बीटा-एस्ट्राडिओल द्वारा प्रेरित एंटीएपोप्टोटिक क्रिया में केसपेस-3 गतिविधि को मॉड्यूलेट कर और कंकाल मांसपेशी कोशिकाओं में ERbeta को स्थिर करके एक नया भूमिका निभाता है।