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세포질망(ER)은 분비 및 막 단백질을 위한 주요 접힘 구획이며, N-글리코실화 단백질을 접히기 위한 특정 샤페론 시스템인 칼넥신 주기의 장소입니다. 칼넥신 주기의 구성 요소에 대한 최근 구조는 ER 내 품질 관리 메커니즘 및 단백질 접힘 경로에 대한 이해를 깊게 했습니다. 칼넥신 주기에서는 단일 포도당 화합물이 결합한 단백질이 칼넥신과 칼레티큘린이라는 렉틴 샤페론에 결합하며, 이들은 단백질 이황화 결합 형성, 프롤린 이성질화 및 일반 단백질 접힘을 매개하는 다양한 기능적 샤페론을 모집합니다. 글루코사이드 효소 II에 의해 다듬어진 후, 내부 포도당 잔기가 없는 당은 더 이상 렉틴 샤페론에 결합할 수 없습니다. 아직 제대로 접히지 않은 단백질의 경우, 효소 UDP-포도당:글리코단백질 글리코실트랜스퍼라제(UGGT)가 N-글리칸에 포도당을 추가하여 체크포인트 역할을 합니다. 이는 잘못 접힌 단백질이 칼넥신과 칼레티큘린과 재연결되어 추가적인 샤페론 매개 리폴딩 라운드를 거치게 하고, ER을 빠져나가는 것을 방지합니다. 여기에서는 렉틴 샤페론이 기능 특이적 샤페론을 모집하는 방법과 UGGT가 잘못 접힌 단백질을 어떻게 인식하는지를 드러내는 칼넥신 주기의 구조적 연구 진전을 검토합니다.
Kozlov et al. (화요일)은 이 질문을 연구했습니다.