Fibrillarin/Nop1이 RNA 접힘 및 조립을 액체-액체 상 분리와 독립적으로 방해합니다.

초록 진핵생물 핵소체의 액체-액체 상 분리된 환경은 rRNA 접힘을 보조하고 리보솜 조립 인자를 공간적으로 정렬하여 리보솜 조립에 유익하다고 제안됩니다. 하지만 응집된 핵소체 내 미세한 상호작용이 rRNA 접힘과 조립에 미치는 영향은 대체로 알려져 있지 않습니다. 우리는 단일 분자 형광 현미경을 사용하여 Tetrahymena 리보자임과 Nop1/fibrillarin의 방울 안팎의 rRNA 도메인 접힘을 모니터링했습니다. Nop1은 리보자임 기질 헬릭스의 3차 도킹을 희석된 단계와 응축된 단계 모두에서 불안정하게 만드는 것을 발견했으며, 이는 Nop1과 리보자임 간의 일시적인 분자 상호작용에 따라 달라졌습니다. Nop1 결합은 또한 DEAD-box 헬리케이스에 의한 rRNA 풀림과 리보솜 단백질의 비특이적 결합을 억제합니다. 시간이 지나면서 Nop1과의 비특이적 상호작용은 특정 RNA-단백질 조립에 의해 이길 수 있습니다. 우리의 결과는 핵소체에 위치한 RNA 결합 단백질이 RNA 접힘 안정성을 조절하면서 본래 리보솜 복합체의 조립을 허용하는 방법을 보여줍니다.