La Cremallera de Leucina: Una Estructura Hipotética Común en una Nueva Clase de Proteínas de Unión al ADN

Un segmento de 30 aminoácidos de C/EBP, una proteína de unión a potenciadores recién descubierta, comparte una notable similitud en la secuencia con un segmento de la proteína transformante celular Myc. La representación de estas secuencias de aminoácidos en una hélice alfa idealizada reveló una repetición periódica de residuos de leucina en cada séptima posición a lo largo de una distancia que cubre ocho vueltas helicoidales. La matriz periódica de al menos cuatro leucinas también se observó en las secuencias de las proteínas transformantes Fos y Jun, así como en la proteína reguladora génica de levadura GCN4. Se propone que los segmentos polipeptídicos que contienen estos arreglos periódicos de residuos de leucina existen en una conformación en hélice alfa, y las cadenas laterales de leucina que se extienden desde una hélice alfa se entrelazan con las mostradas desde una hélice alfa similar de un segundo polipéptido, facilitando la dimerización. Esta estructura hipotética se denomina "cremallera de leucina" y puede representar una propiedad característica de una nueva categoría de proteínas de unión al ADN.