Découverte il y a 150 ans, la sulfatation a été reconnue comme une modification fondamentale impliquée dans de nombreux processus physiologiques. Cette modification consiste en l’ajout d’un groupement sulfate sur diverses molécules, allant de métabolites spécialisés à de grandes molécules structurales telles que les polysaccharides, les glycoconjugués ou les protéines. La sulfatation est catalysée par des enzymes spécialisées appelées Sulfotransférases (STs) qui transfèrent un groupement sulfate depuis un donneur vers un groupement hydroxyle (-OH) ou amine (-NH2) d’un substrat accepteur. Les organismes eucaryotes utilisent universellement le 3′-phosphoadénosine 5′-phosphosulfate (PAPS) comme donneur de sulfate, ce qui entraîne la conservation de régions clés au sein de toutes les STs PAPS-dépendantes. Malgré son importance chez les eucaryotes, la sulfatation et les STs demeurent largement inexplorées chez les champignons. À travers une approche multidisciplinaire incluant exploration génomique, études phylogénétiques, études structurales (modélisation et cristallographie au rayons X), caractérisations chimiques et biochimiques, ces travaux de thèse ont permis de décrire quatre STs PAPS-dépendantes chez les champignons. Les carbohydrate-sulfotransférases décrite chez Cladochytrium replicatum (G3ST-like) et Mucor racemosus (St1-carbohydrate) sont les deux premières enzymes de ce type à avoir été caractérisées dans le règne fongique. Ces enzymes sulfatent un β-galactose terminal dans des oligosaccharides et seraient impliquées dans les voies de biosynthèse de glycolipides membranaires. Les aryl-sulfotransférases (St1-aryles) décrites chez Hortaea werneckii (HwSULT) et Aspergillus sydowii (AsSULT) représentent respectivement les deuxièmes et troisièmes enzymes de ce type caractérisées chez les champignons. L’HwSULT a fait preuve d'une activité élevée et polyvalente, tandis que l'AsSULT semblait hautement sélective, suggérant deux fonctions différentes.
Nicolas Graziano (Wed,) studied this question.