Persistenz einer nativen Topologie in einem denaturierten Protein in 8 M Urea

Experimentelle Methoden haben gezeigt, dass beim Entfalten eines Proteins nicht alle Strukturen verloren gehen. Hier berichten wir über die Messung von restlichen dipolaren Kopplungen in denaturierten Formen des kleinen Proteins Staphylokokken-Nuklease, die in gestressten Polyacrylamidgelen orientiert sind. Eine hochsignifikante Korrelation der dipolaren Kopplungen für einzelne Aminosäuren deutet darauf hin, dass eine native räumliche Positionierung und Orientierung von Kettensegmenten (Topologie) bis zu Konzentrationen von mindestens 8 molar Urea bestehen bleibt. Diese Daten zeigen, dass eine langreichweitige Ordnung bereits weit vor dem Erlangen einer kompakten Konformation eines faltenden Proteins auftreten kann, eine Schlussfolgerung, die von keinem der Standardmodelle der Proteinfaltung vorhergesehen wurde.